2025年3月，基础医学院2022级生物学博士研究生张鑫在导师徐晓玲教授的指导下，以第一作者身份在Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America（PNAS，美国科学院院刊）发表题为“Structure of ATP synthase from an early photosynthetic bacterium Chloroflexus aurantiacus”的研究论文。

F型ATP合酶（F-type ATP synthase，F1FO）广泛分布于线粒体内膜、叶绿体类囊体膜、异养菌和光合细菌的质膜上，利用电子传递过程中产生的质子动力势（Proton motive force，PMF）催化ADP和无机磷酸合成ATP。自1960年被发现以来，F1FO的结构和作用机制一直是生物学研究的热点：Peter Mitchell凭借化学渗透假说独得1978年诺贝尔化学奖；Paul D. Boyer和John Walker因阐明F1FO的催化机制而获得1997年诺贝尔化学奖。然而，来自光合细菌F1FO的结构至今未被解析，限制了对其功能的理解和应用。

本研究内源分离出光合细菌Chloroflexus aurantiacus的完整ATP合酶（CaF1FO），解析了结合和不结合底物ADP的样品在三种旋转状态的高分辨电镜结构，发现了F1FO一种全新的亚基组装和质子跨膜转运机制。与以往报道的所有ATP合酶不同，CaF1FO含有2个外周茎和2个a亚基，后者在膜周质侧和胞质侧分别形成2个质子入口和2个质子出口。在PMF的驱动下，c10环旋转一周可跨膜转运20个质子并催化3分子ATP的合成。与传统ATP合酶相比，CaF1FO通过增加a亚基的数目显著提高了H+/ATP比率，以适应极端环境中光照条件改变所引起的PMF变化。

CaF1FO的电镜结构和质子跨膜转运机制

论文原文链接：

Structure of ATP synthase from an early photosynthetic bacterium Chloroflexus aurantiacus

阅读原文：

https://doi.org/10.1073/pnas.2425824122